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アイテム
Mutational studies of a p280-like Zn finger domain revealed functional importance of conserved amino acid residues for its ubiquitin ligase activity.
https://repo.qst.go.jp/records/69667
https://repo.qst.go.jp/records/69667dd31405b-ca72-43cb-ba8f-a44cb451e603
| Item type | 会議発表用資料 / Presentation(1) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 公開日 | 2008-12-25 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | Mutational studies of a p280-like Zn finger domain revealed functional importance of conserved amino acid residues for its ubiquitin ligase activity. | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_c94f | |||||
| 資源タイプ | conference object | |||||
| アクセス権 | ||||||
| アクセス権 | metadata only access | |||||
| アクセス権URI | http://purl.org/coar/access_right/c_14cb | |||||
| 著者 |
南雲, 利之
× 南雲, 利之× 瀧, 景子× その他× 瀧 景子 |
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| 抄録 | ||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||
| 内容記述 | ヒトp280蛋白質は進化的に保存されたZnフィンガードメインとSWI/SNFタイプのヘリカーゼドメインを持っており、クロマチン構造を介して遺伝子発現を制御すると考えられるが、その生化学的な機能は不明である。我々は今までに（１）p280のZnフィンガードメインがRINGフィンガーやPHDフィンガーと弱い相同性を持つことに着目し、ユビキチンリガーゼ活性を持つこと示していた。更に、（２）p280様のZnフィンガードメインを持つ蛋白質をコードするヒトの遺伝子を新たに3つ同定し、（３）これら3つのZnフィンガードメインとmaltose-binding protein (MBP)の融合蛋白質はUbcH5に依存して自己ユビキチン化されることを示した。以上の結果よりp280様のZnフィンガードメインはいずれもユビキチンリガーゼ活性を持つことが分かった。今回、ユビキチンリガーゼ活性に重要なアミノ酸残基を同定するためにZnフィンガードメインの変異体解析を行った。その結果、p280様Znフィンガードメインで保存されたアミノ酸残基はユビキチンリガーゼ活性に重要であることがわかったので報告する。 | |||||
| 会議概要（会議名, 開催地, 会期, 主催者等） | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | 第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会 合同大会 | |||||
| 発表年月日 | ||||||
| 日付 | 2008-12-12 | |||||
| 日付タイプ | Issued | |||||
