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中性子結晶構造解析が解き明かす酵素反応
https://repo.qst.go.jp/records/84883
https://repo.qst.go.jp/records/84883707c63c9-9ba7-4635-bb2e-d3e36e831cdc
| Item type | 一般雑誌記事 / Article(1) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 公開日 | 2021-09-29 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | 中性子結晶構造解析が解き明かす酵素反応 | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 | |||||
| 資源タイプ | article | |||||
| アクセス権 | ||||||
| アクセス権 | metadata only access | |||||
| アクセス権URI | http://purl.org/coar/access_right/c_14cb | |||||
| 著者 |
福田, 庸太
× 福田, 庸太× 平野, 優× 井上, 豪× 玉田, 太郎× Yuu, Hirano× Taro, Tamada |
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| 抄録 | ||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||
| 内容記述 | By using neutron crystallography, we determined the precise three-dimensional structure of a copper-containing nitrite reductase (CuNIR), a protein enzyme involved in the nitrogen cycle. Our data visualizes the positions of hydrogen atoms at the catalytic site and a hydroxide-bound state of CuNIR, which has been proposed by quantum chemical calculations. Other experimental findings including a tight hydrogen bond on a possible electron transfer pathway also supports previous results from theoretical chemistry. | |||||
| 書誌情報 |
日本物理学会誌 巻 77, 号 2, p. 83-87, 発行日 2022-02 |
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| 出版者 | ||||||
| 出版者 | 日本物理学会 | |||||
