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  1. 学会発表・講演等
  2. ポスター発表

Structural characterization of amyloid fibrils of human α-synuclein by small-angle scattering

https://repo.qst.go.jp/records/72442
https://repo.qst.go.jp/records/72442
161a42d8-3d91-4bcd-9eff-21682f089dab
Item type 会議発表用資料 / Presentation(1)
公開日 2017-09-14
タイトル
タイトル Structural characterization of amyloid fibrils of human α-synuclein by small-angle scattering
言語
言語 jpn
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_c94f
資源タイプ conference object
アクセス権
アクセス権 metadata only access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_14cb
著者 河野, 史明

× 河野, 史明

WEKO 713500

河野, 史明

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松尾, 龍人

× 松尾, 龍人

WEKO 713501

松尾, 龍人

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高田, 慎一

× 高田, 慎一

WEKO 713502

高田, 慎一

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杉本, 泰伸

× 杉本, 泰伸

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杉本, 泰伸

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藤原, 悟

× 藤原, 悟

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藤原, 悟

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河野 史明

× 河野 史明

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藤原 悟

× 藤原 悟

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en 藤原 悟

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 Amyloid fibrils of α-synuclein (α-Syn) (and/or its intermediate structures toward the mature fibrils) is involved with pathogenesis of Parkinson's disease. Structural characterization of amyloid fibrils is important for elucidation of the mechanism of the fibril formation of α-Syn and thereby elucidation of the mechanism of the pathogenesis. Here we characterize the structure of amyloid fibrils of α-Syn by small-angle X-ray and neutron scattering (SAXS and SANS). Combined analysis of the SAXS and SANS curves shows that the diameter of the fibrils is about 15 nm, and the density of the fibril increases towards its outer region. It is also suggested that significant hydration occurs in the α-Syn molecules within the fibrils.
会議概要(会議名, 開催地, 会期, 主催者等)
内容記述タイプ Other
内容記述 第55回日本生物物理学会年会
発表年月日
日付 2017-09-21
日付タイプ Issued
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Ver.1 2023-05-15 19:39:48.243166
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