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  1. 原著論文

Charge-density analysis of an iron-sulfur protein at an ultra-high resolution of 0.48 Å

https://repo.qst.go.jp/records/47749
https://repo.qst.go.jp/records/47749
46a8d10e-7f8f-4dd1-8b4b-90c606e6342d
Item type 学術雑誌論文 / Journal Article(1)
公開日 2017-04-20
タイトル
タイトル Charge-density analysis of an iron-sulfur protein at an ultra-high resolution of 0.48 Å
言語
言語 eng
資源タイプ
資源タイプ識別子 http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
資源タイプ journal article
アクセス権
アクセス権 metadata only access
アクセス権URI http://purl.org/coar/access_right/c_14cb
著者 平野, 優

× 平野, 優

WEKO 479122

平野, 優

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竹田, 一旗(京都大学大学院理学研究科)

× 竹田, 一旗(京都大学大学院理学研究科)

WEKO 479123

竹田, 一旗(京都大学大学院理学研究科)

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三木, 邦夫(京都大学大学院理学研究科)

× 三木, 邦夫(京都大学大学院理学研究科)

WEKO 479124

三木, 邦夫(京都大学大学院理学研究科)

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平野 優

× 平野 優

WEKO 479125

en 平野 優

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抄録
内容記述タイプ Abstract
内容記述 高電位鉄硫黄タンパク質(HiPIP)は紅色光合成細菌においてシトクロムbc1複合体から反応中心複合体への電子運搬を担うタンパク質である。我々は好熱性光合成細菌Thermochromatium tepidum由来HiPIPを用い0.48 Åの超高分解能X線回折データを取得し、電荷密度解析を実施した。従来のタンパク質立体構造解析で用いられる孤立球状原子モデルによる構造精密化の後、残余電子密度がタンパク質部分や4Fe-4Sクラスターにおいて観測された。それらの電子密度は多極子モデルを用いた構造精密化において外殻電子分布として取り込んだ。その結果、ペプチド結合や芳香環においては結合電子分布を、4Fe-4Sクラスターにおいては鉄原子の3d電子分布と硫黄原子の3p電子分布を可視化することに成功した。また、4Fe-4Sクラスターと周囲のタンパク質との相互作用から、電子伝達において4Fe-4Sクラスターの電子貯蔵に重要な役割を果たす構造の特徴を明らかにすることができた。
書誌情報 Nature

巻 534, 号 7606, p. 281-284, 発行日 2016-05
出版者
出版者 Nature Publishing Group
DOI
識別子タイプ DOI
関連識別子 10.1038/nature18001
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Ver.1 2023-05-15 23:35:57.973024
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