@misc{oai:repo.qst.go.jp:00086101,
 author = {松尾, 龍人 and De Francesco, Alessio and Peters, Judith and Tatsuhito, Matsuo},
 month = {May},
 note = {アルツハイマー病等のアミロイドーシスでは，原因タンパク質によるアミロイド線維(凝集体)形成が特徴として挙げられるが，その発症機構や細胞毒性発現機構には不明な点が多い．アミロイド研究のモデルタンパク質である卵白リゾチームを用いた実験から，pH 6.0で形成した凝集体(LP60)はpH 2.7で形成した凝集体よりも細胞毒性が強いことが報告されている．凝集体の細胞膜への結合及び相互作用による膜の損傷が毒性発現に関連すると考えられているが，膜結合過程においては，結合前の凝集体自身の分子内運動が重要な役割を果たす．従って，毒性発現機構解明への第一歩として，上記2種類の凝集体の分子内運動が各々どのような特徴を示すのかを理解することが重要である．
今回，我々は，非干渉性中性子散乱法を用いて, LP27及びLP60の分子内運動を詳細に調べた．この手法では水素原子の運動を観測することができ，タンパク質の場合には，分子全体に渡って平均化されたアミノ酸側鎖の運動を反映する情報が得られる．散乱スペクトルの解析の結果，LP60には大きな振幅で運動する原子がLP27よりも多く含まれていることが明らかとなった．更に，それらの原子はLP27よりも約1.6倍速く動き，凝集体外側に集まっている可能性が高いことも分かった．LP60が揺らぎ易いことは，膜結合に適した構造に素早く到達し，膜結合を加速させることを示唆している．, 日仏生物学会第196回例会},
 title = {異なる強さの細胞毒性を示すアミロイド凝集体の分子内運動の違い},
 year = {2022}
}