@misc{oai:repo.qst.go.jp:00078374,
 author = {小坂, 恵 and 山田, 秀徳 and 二見, 淳一郎 and 多田, 宏子 and 今村, 維克 and 玉田, 太郎 and Tamada, Taro},
 month = {Nov},
 note = {Ｘ線結晶構造解析 、特に高分解能解析 には目的 タンパク質 の良質な単結晶が不可欠である 。しかし、 良質な単結晶を 得る ことは容易ではなく、 幅広いタンパク質に利用できる 簡便な 手法の開発は極めて重要である 。我々は、結晶化しにくい タンパク質 は結晶化の際に規則正しく並ぶためのパッキング相互作用が不足していると いう仮説に基づき 、モデル難結晶性 タンパク質RNase1 の 2 番目の α へリックス の 28 、 31 、 32 位に疎水性残基であるロイシン 、 フェニルアラニン 、 バリン 、アラニン を それぞれ 変異導入 し 、 パッキング相互作用を補 ったところ 、意図した通り 、 導入した疎水性 残基同士でパッキングした質の高い結晶を得ることに成功し た 。
本発表では、パッキング 相互作用を誘起する新たな試み として、エストロゲンーリレイテッドレセプターγ（ ERR γ の二量体形成様式 によるパッキングに着目した。 このパッキング様式と 電荷の配向を考慮 した 、プロリン残基、アルギニン残基、グルタミン酸残基による パッキングサイト を導入した変異体(Q28P, R31R,R32E RNase 1) を調製したところ、結晶化に成功した 。得られた結晶の X 線回折データを大型放射光施設SPring 8 で収集し、構造解析を行っている 。, 日本結晶学会令和元年度年会},
 title = {パッキング 相互作用に着目した タンパク質結晶化 法},
 year = {2019}
}