@misc{oai:repo.qst.go.jp:00075899,
 author = {西久保, 開 and 長谷川, 真保 and 泉, 雄大 and 藤井, 健太郎 and 松尾, 光一 and 松本, 義久 and 横谷, 明徳 and Nishikubo, Kai and Hasegawa, Maho and Fujii, Kentaro and Yokoya, Akinari},
 month = {May},
 note = {アミノ酸残基のリン酸化などエピジェネティックな化学修飾によって、生体内のタンパク質はその活性が制御されていることが最近明らかになりつつある。DNA二本鎖切断（DSB）の非相同末端結合（NHEJ）修復におけるXRCC4もまた、DNA-PKによりリン酸化を受けることで、DNAリガーゼのLigIVの機能をサポートし、DNA修復を促進させる役割を持つと考えられている。しかし、XRCC4のC末端側は結晶化しない領域を含むため、部分的な結晶構造解析しか行われていない。このC末端側の領域は、1つしかリン酸化部位を持たないＮ末端側に対し、5つものリン酸化部位が集中していることが知られている。リン酸化によりアミノ酸残基の電荷が変わることで、XRCC4は活性化構造へと変化することが推測される。本研究では、リン酸化を受けたXRCC4の構造の変化を明らかにするため、円二色性（CD）分光により水溶液中における完全長のXRCC4の二次構造を調べた。解析結果から、C末端側はb-strand構造をほとんど持たず、turn構造を多く保持していることが分かった。C末端側のセリンのうちの一つだけを負電荷をもつアスパラギン酸で置換し、疑似的なリン酸化状態にした場合には、strand構造の総量が減少した。C末端側のアスパラギン酸置換により、C末端領域にはほとんど含まれていないb-strand構造がアスパラギン酸置換により減少したため、活性中心を持つN末端側を含めたタンパク質全体の構造が変化したことが推測された。このことから、XRCC4は、C末端側のリン酸化により、活性中心の構造を変化させ、活性効率を変化させていることが示唆された。, 量子生命科学会第1回大会},
 title = {放射光CDを用いたXRCC4のリン酸化による構造変化解析},
 year = {2019}
}