@misc{oai:repo.qst.go.jp:00073068,
 author = {河野, 史明 and 松尾, 龍人 and 高田, 慎一 and 杉本泰伸 and 藤原, 悟 and 河野 史明 and 松尾 龍人 and 藤原 悟},
 month = {Dec},
 note = {蛋白質α-シヌクレインは、脳神経細胞末端に多く存在する分子量約14.5kDaの天然変性蛋白質で、線維状異常凝集体（アミロイド線維）を形成することが知られている。このアミロイド線維形成がパーキンソン病発症と密接に関係すると言われている。α-シヌクレインのアミロイド線維形成機構解明はパーキンソン病発症機構解明の上で重要である。我々は、線維形成機構解明に向けた第1段階として、溶液中でのアミロイド線維の構造解析を中性子及びX線小角散乱を用いて行った。解析の結果、α-シヌクレインのアミロイド線維は、直径約150Åで、繊維の外側に向かって散乱密度が増大することが明らかとなった。また、アミロイド線維の特徴であるクロス構造を有することも確認された。さらに、線維内に多くの水和水が存在していることが示唆された。これらは、アミロイド線維中のα-シヌクレイン分子の局所運動の振幅が溶液中のα-シヌクレイン分子の局所運動よりも大きいことと対応している。, 日本中性子科学会第18回年会},
 title = {小角散乱によるヒトα-シヌクレインのアミロイド線維の構造解析},
 year = {2018}
}