@misc{oai:repo.qst.go.jp:00073057,
 author = {小坂, 恵 and 山田, 秀徳 and 二見, 淳一郎 and 多田, 宏子 and 今村, 維克 and 玉田, 太郎 and 玉田 太郎},
 month = {Nov},
 note = {Ｘ線結晶 構造解析には目的蛋白質の良質な単結晶が不可欠で あるが、良質な単結晶をうることは容易ではなく、 Ⅹ 線結晶構造解析において結晶を作る過程は  最も大きな課題とされている。筆者らは、結晶化しに くい蛋白質には結晶化の際に規則正しく並ぶためのパッキング相互作用が不足しているという考えのもと、モデル難結晶性蛋白質 RNase1の2番目の α-へリックス の 28 、 31 、 32 位に 疎水性残 基であるロイシンを変異導入することでパッキング相互作用を補い、質の高い結晶 (3L-hRNase1)を得ること に成功している に成功している。同様 に 、 RNase1に 3残基のフェニ ルアラニンを導入した  3F-hRNase1、3残基のバリンを 導入した 3V-hRNase1および 3残基のアラニンを導入した 3A -RNase1を調整し、結晶化実験を行った。そ の結果、 3F-hRNase1、3V -hRNase1、3A-RNase1すべて 結晶化に 成功し、疎水性残基の導入が結晶化の促進に有効であることが分かった。新たな試みとして、 二量体形成様式を基に考案した、プロリン残基、アルギニン酸、グルタミン残基 を 導入した変異体  PRE(Q28P, R31R, R32E)-RNase1を調 製したところ、結晶化に成功した。本発表ではパッキングをコントロールする方法の現状について報告する。, 平成30年度日本結晶学会年会},
 title = {難結晶性蛋白質のパッキングをコントロールする結晶化法の開発と評価},
 year = {2018}
}