@misc{oai:repo.qst.go.jp:00072603,
 author = {平野, 優 and 有木, 真吾 and 中, 裕規 and 上田, 光宏 and 玉田, 太郎 and 平野 優 and 玉田 太郎},
 month = {Dec},
 note = {シマミミズ由来の酵素は、20°C以下の低温でも比較的高い活性を保持することがセルラーゼ、アミラーゼなどの生化学的研究から明らかとなっている。そのためシマミミズ由来の酵素は工業的利用を考える際に、これまで高温で処理を行ってきた植物由来バイオマスの糖化や紙パルプの漂白などを低温で行えることから、エネルギーコストの低減が見込めるなど利用価値が高いと考えられる。
本研究では、シマミミズ由来酵素における低温活性保持機構を明らかにするため、生デンプン分解酵素alpha-amylase（Ef-Amy I）を用いX線結晶構造解析を行った。X線回折実験は放射光施設Photon FactoryのBL-17Aビームラインにおいて実施し、1.3 Å分解能の回折データセットを取得した。構造解析の結果、Ef-Amy Iの立体構造はこれまでに報告されている他種由来のamylaseの全体構造、活性部位構造との類似性が非常に高いことがわかった。また、ブタ膵臓由来amylaseと同様にCa2+とCl-イオンの結合部位が存在していた。さらに、タンパク質表面については、Ef-Amy Iでは酸性アミノ酸残基が多く露出していることが明らかとなった。このようなタンパク質表面構造はシマミミズ由来の酵素に共通した特徴であり、低温活性に重要であると考えられる。, 2017年度生命科学系学会合同年次大会},
 title = {シマミミズ由来生デンプン分解酵素の低温活性保持機構},
 year = {2017}
}