@misc{oai:repo.qst.go.jp:00072114,
 author = {平野, 優 and 玉田, 太郎 and 木村, 成伸（茨城大学） and 平野 優 and 玉田 太郎},
 month = {Jun},
 note = {哺乳類のミクロソームに存在するシトクロムb5は、NADHシトクロムb5還元酵素やNADPHシトクロムP450還元酵素など様々な電子伝達パートナーとの間で電子伝達反応を行うことが知られている。本研究では、ブタ肝臓由来シトクロムb5のN末端側94残基のヘム結合領域について、pHの異なる2つの結晶化条件で酸化還元状態の計4種の結晶を作製し、Photon Factoryにおいて回折実験を行った結果、4種の結晶全てにおいて1 Å分解能を超えるデータセットを取得した。構造解析の結果、いくつかのアミノ酸残基で水素原子の電子密度を観測することができた。また、原子間結合距離、角度の制約をはずした立体構造精密化を行った結果、ヘム鉄配位子の構造については、酸化還元状態間で有意な差を観測することはできなかった。一方、ヘムのプロピオン酸基においては、プロピオン酸のpKa付近のpHにおいて酸化還元状態間でプロトン化状態に変化がみられた。さらに、ヘム鉄の軸配位子His68の周辺においては、酸化還元状態間で水素結合ネットワークに構造変化が観測された。, 第16回日本蛋白質学会},
 title = {ブタ肝臓由来シトクロムb5ヘム結合ドメインの高分解能結晶構造},
 year = {2016}
}