@misc{oai:repo.qst.go.jp:00072066,
 author = {平野, 優 and 福原, 宏章(大阪府立大学) and 有木, 真吾(大阪府立大学) and 上田, 光宏(大阪府立大学) and 玉田, 太郎 and 平野 優 and 玉田 太郎},
 month = {Nov},
 note = {シマミミズ由来の酵素は、20°C以下の低温でも比較的高い活性を保持することがわかっている。そのため、植物由来バイオマスの糖化や紙パルプの漂白などの工業的利用においては、エネルギーコストの低減が見込めるなどそれら酵素の利用価値は高いと考えられる。本研究では、シマミミズ由来のa-アミラーゼ（EF-Amy）とb-マンナナーゼ（EF-Man）の低温活性機構を明らかにすることを目指して、X線結晶構造解析を行った。放射光施設Photon FactoryのBL-17AビームラインにおいてX線回折データ収集を実施し、EF-Amyについては1.3 Å分解能、EF-Manについては1.7 Å分解能の回折データを取得することができた。EF-AmyとEF-Manの立体構造は、これまでに報告されている他種由来のa-アミラーゼ、b-マンナナーゼの全体構造、活性部位近傍の構造との類似性が高かった。一方、タンパク質表面については他種由来の酵素に比べ酸性アミノ酸残基が多く露出していることがわかった。, 平成28年度日本結晶学会年会},
 title = {シマミミズ由来a-アミラーゼとb-マンナナーゼの結晶構造解析},
 year = {2016}
}