@misc{oai:repo.qst.go.jp:00071612,
 author = {関, 千江 and 小野, 麻衣子 and 季, 斌 and 徳永, 正希 and 丸山, 将浩 and 須原, 哲也 and 樋口, 真人 and 伊藤, 浩 and 関 千江 and 小野 麻衣子 and 季 斌 and 徳永 正希 and 丸山 将浩 and 須原 哲也 and 樋口 真人 and 伊藤 浩},
 month = {Nov},
 note = {【目的】アミロイド前駆体蛋白遺伝子改変(APP-Tg)マウスの脳切片を用いて異なるアミロイドβ(Aβ)蓄積 への[11C]PIBの結合強度の相違とその要因を調べる。
【方法】[11C]PIBのin vitroオートラジオグラフィー(ARG)で、Thioflavin S(Thio-S)添加による[11C]PIBのAβ蓄積への結合阻害実験を実施した。さらにARGの隣接切片を用いてAβのN末端が未修飾のAβN1D(N1D)とN末端が切断修飾されたAβN3pE (N3pE)の抗体染色を行った。
【結果】100 μMのThio-Sによる結合阻害はAβ斑と一部の血管アミロイドアンギオパチー(CAA)ではみられなかったが、一部のCAAで見られた。隣接切片での抗体染色の結果は結合阻害されないCAA とAβ斑ではN1D、N3pEとも陽性で、Thio-Sで阻害されたCAAではN1D 陽性、N3pE陰性であった。
【結論】[11C]PIB はN3pE陽性のAβ沈着へはより強い結合を示すことが分かった。このことは、[11C]PIB のAβ沈着への親和性がAβのN末端構造に影響されることを示唆している。, 第５３回日本核医学会学術総会},
 title = {アルツハイマー病モデルマウス脳切片を用いた[11C]PIBの異なるアミロイドβ蓄積病理への結合評価},
 year = {2013}
}