@misc{oai:repo.qst.go.jp:00070282,
 author = {中山, 文明 and 梅田, 禎子 and 本村, 香織 and 本田, 絵美 and 植木, 美穂 and 安田, 武嗣 and 浅田, 眞弘 and 鈴木, 理 and 今村, 亨 and 明石, 真言 and 中山 文明 and 梅田 禎子 and 安田 武嗣 and 明石 真言},
 month = {Oct},
 note = {我々はFGF1/FGF2キメラタンパク質を創生し(Imamura et al., Biochim Biophys Acta, 1995)、その至適化分子FGFCが強力な放射線防護効果を発揮し、放射線障害の治療にも有用であることを示してきた。このFGFCは、一部FGF2ペプチド配列を含むものの、そのFGFレセプター特異性が、FGF1と同一であってFGF2のそれとは異なることから、FGFCは機能的にはFGF1であると推定された。そしてFGFCの機能的な優位性はその構造的な安定性に由来すると考え、今回FGF2配列を含まないFGF1ミュータントを作成し比較検討した。方法は、FGF1の3アミノ酸を置換することで構造が安定化したFGF1ミュータント(Q40P/S47I/H93G)蛋白質を報告に基づき作成した(Zakrzewska et al., J Mol Biol, 2005)。FGF1、FGFC、Q40P/S47I/H93GをそれぞれBALB/cマウス腹腔内にガンマ線照射24時間前に投与し、8, 10, 12Gy照射後3.5日でクリプトの生存数を数えた。その結果、FGFCとQ40P/S47I/H93GはFGF1に比べて多くクリプト数を増加させた。一方、照射後24時間で投与した場合、FGF1は無効だったが、FGFCとQ40P/S47I/H93Gは10、11、12Gy照射でクリプト数を増加させた。過去の報告によると、50%の熱変性がFGFCでは43度で起こるのに対して、Q40P/S47I/H93Gは61度であり、FGFCよりもはるかに安定な蛋白質である。しかしながら、両者の有効性に有意な差を認めなかった。クリプトにおけるBrdUの取り込み、クリプトの深さ、上皮細胞の分化、アポトーシスの抑制も検討したが、両者の効果はほぼ同程度だった。以上の結果から、FGF1はその構造を安定化させることで、FGFCと同様の高い放射線防護効果を発揮できた。よって、FGFCの高い効果にもその安定性の貢献が大きいと考えられた。, 日本放射線影響学会　第53回大会},
 title = {FGF1の構造安定化による放射線防護効果の増加について},
 year = {2010}
}