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アイテム
高分解能立体構造解析から得られたタンパク質中のペプチド結合における新しい描像
https://repo.qst.go.jp/records/86206
https://repo.qst.go.jp/records/862062831db49-94d7-43a1-8b90-26b944aaaa86
| Item type | 会議発表用資料 / Presentation(1) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 公開日 | 2022-05-30 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | 高分解能立体構造解析から得られたタンパク質中のペプチド結合における新しい描像 | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_c94f | |||||
| 資源タイプ | conference object | |||||
| アクセス権 | ||||||
| アクセス権 | metadata only access | |||||
| アクセス権URI | http://purl.org/coar/access_right/c_14cb | |||||
| 著者 |
花園, 祐矢
× 花園, 祐矢× 平野, 優× 竹田, 一旗× 日下, 勝弘× 玉田, 太郎× 三木, 邦夫× Yuu, Hirano× Taro, Tamada |
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| 抄録 | ||||||
| 内容記述タイプ | Abstract | |||||
| 内容記述 | ペプチド結合の示す平面性はタンパク質の安定化や構造形成において重要な役割を果たすと考えられている。本研究では、ペプチド結合の平面性を再検証するため、高電位鉄硫黄タンパク質を用いた高分解能中性子構造解析を実施した。その結果、アミドプロトンの位置が水素結合パートナーである酸素原子との静電相互作用によって、従来のモデルから予想される位置とは異なることが明らかとなった。タンパク質中でペプチド結合は多様な構造を取り、構造形成や分子機能に影響する可能性が実験的に初めて明らかになった（Y. Hanazono et al., Sci. Adv., 2022）。 | |||||
| 会議概要（会議名, 開催地, 会期, 主催者等） | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | 量子生命科学会第４回大会 | |||||
| 発表年月日 | ||||||
| 日付 | 2022-06-08 | |||||
| 日付タイプ | Issued | |||||
