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Mutational studies of a p280-like Zn finger domain revealed functional importance of conserved amino acid residues for its ubiquitin ligase activity.
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Item type | 会議発表用資料 / Presentation(1) | |||||
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公開日 | 2008-12-25 | |||||
タイトル | ||||||
タイトル | Mutational studies of a p280-like Zn finger domain revealed functional importance of conserved amino acid residues for its ubiquitin ligase activity. | |||||
言語 | ||||||
言語 | jpn | |||||
資源タイプ | ||||||
資源タイプ識別子 | http://purl.org/coar/resource_type/c_c94f | |||||
資源タイプ | conference object | |||||
アクセス権 | ||||||
アクセス権 | metadata only access | |||||
アクセス権URI | http://purl.org/coar/access_right/c_14cb | |||||
著者 |
南雲, 利之
× 南雲, 利之× 瀧, 景子× その他× 瀧 景子 |
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抄録 | ||||||
内容記述タイプ | Abstract | |||||
内容記述 | ヒトp280蛋白質は進化的に保存されたZnフィンガードメインとSWI/SNFタイプのヘリカーゼドメインを持っており、クロマチン構造を介して遺伝子発現を制御すると考えられるが、その生化学的な機能は不明である。我々は今までに(1)p280のZnフィンガードメインがRINGフィンガーやPHDフィンガーと弱い相同性を持つことに着目し、ユビキチンリガーゼ活性を持つこと示していた。更に、(2)p280様のZnフィンガードメインを持つ蛋白質をコードするヒトの遺伝子を新たに3つ同定し、(3)これら3つのZnフィンガードメインとmaltose-binding protein (MBP)の融合蛋白質はUbcH5に依存して自己ユビキチン化されることを示した。以上の結果よりp280様のZnフィンガードメインはいずれもユビキチンリガーゼ活性を持つことが分かった。今回、ユビキチンリガーゼ活性に重要なアミノ酸残基を同定するためにZnフィンガードメインの変異体解析を行った。その結果、p280様Znフィンガードメインで保存されたアミノ酸残基はユビキチンリガーゼ活性に重要であることがわかったので報告する。 | |||||
会議概要(会議名, 開催地, 会期, 主催者等) | ||||||
内容記述タイプ | Other | |||||
内容記述 | 第31回日本分子生物学会年会 第81回日本生化学会 合同大会 | |||||
発表年月日 | ||||||
日付 | 2008-12-12 | |||||
日付タイプ | Issued |