doi:10.1111/gtc.12479

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　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　　量子科学技術研究開発機構　学術機関リポジトリ担当

　　Thank you very much for using our website. On the 11th of March 2019, this site was moved from our own network server to the JAIRO Cloud network server.
　　If you previously bookmarked this site, that bookmark will no longer work.
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量研学術機関リポジトリ「QST-Repository」は、国立研究開発法人量子科学技術研究開発機構に所属する職員等が生み出した学術成果（学会誌発表論文、学会発表、研究開発報告書、特許等）を集積しインターネット上で広く公開するサービスです。
Welcome to QST-Repository where we accumulates and discloses the academic research results(Journal Publications, Conference presentation, Research and Development Report, Patent, etc.) of the members of National Institutes for Quantum and Radiological Science and Technology.
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2019.03.11 JAIROCloudへサーバ移転し、サイトをリニューアルしました。

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原著論文

Permalink : http://id.nii.ac.jp/1657/00047875/

Xeroderma pigmentosum group C protein interacts with histones: regulation by acetylated states of histone H3 利用統計を見る

アイテムタイプ	学術雑誌論文 / Journal Article
言語	英語
著者	Kakumu Erina Nakanishi Seiya M. Shiratori Hiromi Kato Akari Kobayashi Wataru Machida Shinichi Yasuda Takeshi Adachi Naoko Saito Naoaki Ikura Tsuyoshi Kurumizaka Hitoshi Kimura Hiroshi Yokoi Masayuki Sakai Wataru Sugasawa Kaoru
抄録	In the mammalian global genome nucleotide excision repair pathway, two damage recognition factors, XPC and UV-DDB, play pivotal roles in the initiation of the repair reaction. However, the molecular mechanisms underlying regulation of the lesion recognition process in the context of chromatin structures remain to be understood. Here, we show evidence that damage recognition factors tend to associate with chromatin regions devoid of certain types of acetylated histones. Treatment of cells with histone deacetylase inhibitors retarded recruitment of XPC to sites of UV-induced DNA damage and the subsequent repair process. Biochemical studies showed novel multifaceted interactions of XPC with histone H3, which were profoundly impaired by deletion of the N-terminal tail of histone H3. In addition, histone H1 also interacted with XPC. Importantly, acetylation of histone H3 markedly attenuated the interaction with XPC in vitro, and local UV irradiation of cells decreased the level of H3K27ac in the damaged areas. Our results suggest that histone deacetylation plays a significant role in the process of DNA damage recognition for nucleotide excision repair and that the localization and functions of XPC can be regulated by acetylated states of histones.
雑誌名	Genes to Cells
巻	22
号	3
ページ	310 - 327
発行年	2017-03
出版者	Wiley-Japan
DOI	10.1111/gtc.12479
著者版フラグ	none

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